膜蛋白是生物膜所含的蛋白，及生物膜功能的主要承擔者，基本上可分為三種類型：外在膜蛋白、內(nèi)在膜蛋白、脂錨定膜蛋白。

內(nèi)在膜蛋白是嵌在膜的脂雙層中，這類蛋白的分離需要破壞蛋白和膜脂之間的疏水相互作用。內(nèi)在蛋白約占膜蛋白的70%～80%，是雙親媒性分子。內(nèi)在膜蛋白露出膜外的部分含較多的極性氨基酸，屬親水性，與磷脂分子的親水頭部鄰近；嵌入脂雙層內(nèi)部的膜蛋白由***些非極性的氨基酸組成，與脂質(zhì)分子的疏水尾部相互結合，因此與膜結合非常緊密。 據(jù)估計人類基因中，1/4~1/3基因編碼的蛋白質(zhì)為內(nèi)在膜蛋白。

外在膜蛋白和內(nèi)在膜蛋白不同，它們與膜的作用弱得多，通常都是通過離子鍵和氫鍵與膜脂的極性頭部或與內(nèi)在膜蛋白結合的。這類蛋白分布在膜的內(nèi)外表面，約占膜蛋白的20%到30%，為水溶性蛋白。由于外周膜蛋白既沒有共價連接在雙脂層上，也沒有嵌入在脂基質(zhì)中，所以不需要切斷共價鍵或破壞膜，只要改變離子強度或PH，就可以很容易的將外周膜蛋白從膜上分離出來。

脂錨定膜蛋白是通過與之共價相連的脂分子插入膜的脂雙分子中，從而錨定在細胞質(zhì)膜上。